Версия 18:13, 11 декабря 2010

Гіпермаркет Знань>>Біологія>>Біологія 10 клас. Повні уроки>>Біологія: Білки – складні біополімери. Будова і властивості білків.Повні уроки

Білки – складні біополімери. Будова і властивості білків.
Мета уроку: вивчити клас білків, їх будову та властивості.
Задачі уроку:
1)    Вивчити структуру білків.
2)    Проаналізувати властивості білків.
Хід уроку
З органічних речовин , які входять до складу клітини, на першому місці за кількістю і значенням стоять білки. До їх составу входять атоми вуглецю, водню, кисню, азоту, а, також, метан, железо, цинк.
Білки - це біополімери складної будови, макромолекули (протеїни) яких, складаються із залишків амінокислот, сполучених між собою амідним (пептидним) зв'язком. Діти, подивіться на малюнок 1, щоб зрозуміти. Як виглядає молекула білків.

Мал. 1 Молекула білкав 3D вимірі     
Серед органічних сполук білки найскладніші. Вони відносяться до з'єднань які називають полімерами.
Її мономером є нуклеотиди, що складаються з нуклеїнових кислот, тобто первинна структура білка - це послідовне з'єднання амінокислот, яке залишається за рахунок утворення пептидного зв'язку.
Вторинна модель будови білка - це з`єднання, закручене в спіраль, або поліпептидний ланцюжок.
Третинна модель структури білка - просторове розташування закрученого в спіраль поліпептидного ланцюжка.
Четвертинна модель структури білка існує в білках, до складу молекул яких входить більше одного поліпептидного ланцюжка. Учні, подивіться на малюнок 2. Які моделі білків на малюнку зображені?

Мал.2 Моделі білків
У макромолекулу білку входить одна або декілька пептидних ланцюгів, пов'язаних один з одним поперечними хімічними зв'язками, найчастіше через сірку (дисульфідні містки, що утворюються залишками цистеїну). Давайте розглянемо це на відео.
Для побудови просторової структури білку пептидні ланцюги повинні прийняти визначену, властиву цьому білку конфігурацію, яка закріплюється водневими зв'язками, що виникають між пептидними угрупуваннями окремих ділянок молекулярного ланцюга. У міру утворення водневих зв'язків пептидні ланцюги закручуються в спіралі, прагнучи до утворення максимального числа водневих зв'язків і відповідно до енергетично найбільш вигідної конфігурації.
Саме просторова структура білку визначає хімічні і біологічні властивості білків. Залежно від просторової структури усі білки діляться на два великі класи: фіблярні (вони використовуються природою як структурний матеріал) і глобулярні (ферменти, антитіла, деякі гормони, ін.).
Фіблярні білки погано розчиняються або зовсім нерозчинні у воді. При розчиненні у воді вони утворюють розчини високої в'язкості. До фіблярних білків відносяться білки, що входять до складу тканин і покривних утворень. Це міозин - білок м'язових тканин; колаген, що є основою седиментаційних тканин і шкірних покривів; кератин, що входить до складу волосся, рогових покривів, шерсті і пір'я. До цього ж класу білків відноситься білок натурального шовку - фіброїн, в'язка сиропообразна рідина, що твердіє на повітрі в міцну нерозчинну нитку.
                                                                     
Мал. 3 Міоглобін                                                                          Мал. 4 Колаген
 
Мал.5  Гемоглобін                     
Молекули глобулярних білків мають низьку міру асиметрії, вони добре розчинні у воді, причому в'язкість їх розчинів невелика. Це передусім білки крові - гемоглобін, альбумін, глобулін та ін. Діти, подивіться на малюнки 3,4 та 5. Які види білків на малюнках зображені?
В молекулі білка амінокислотні залишки поєднуються між собою міцним ковалентним зв'язком, який виникає між карбоксильною групою однієї амінокислоти і аміногрупою іншої.
Основними амінокислотами називають двадцять амінокислот, залишки яких входять до складу білків.
Існує багато різних класифікацій амінокислот. Їх класифікують на замінні та незамінні.

Відео 1 «Амінокислоти»  

Замінні амінокислоти можуть синтезуватись в організмі людини і тварин з продуктів обміну речовин.
Незамінні амінокислоти в організмі людини і тварин не синтезуються. Вони надходять до організму разом з їжею. Їх синтезують рослини, гриби, бактерії. Друзі, подивіться на малюнок 6, щоб зрозуміти, як виглядають незамінні амінокислоти і яку вони мають назву.

Мал.6 Незамінні амінокислоти для людини
Повноцінні білки – це білки, які містять усі незамінні амінокислоти,
Неповноцінні білки – це білки, до складу яких не входять ті чи інші незамінні амінокислоти.
Будовою білків пояснюються їх дуже різноманітні властивості. Вони мають різну розчинність: деякі розчиняються у воді, інші - в розбавлених розчинах нейтральних солей, а деякі зовсім не мають властивості розчинності (наприклад, білки покривних тканин). При розчиненні білків у воді утворюється своєрідна молекулярно-дисперсна система (розчин високомолекулярної речовини). Деякі білки можуть бути виділені у вигляді кристалів (білок курячого яйця, гемоглобіну крові). Діти, давайте подивимося наступне відео.

Відео 2 «Денатурація білка»

Що відбувається з білками після дії спирту на них?
Властивості білку можуть сильно змінюватися при заміні однієї амінокислоти іншою. Це пояснюється зміною конфігурацій пептидних ланцюгів і умов утворення просторової структури білка, яка кінець кінцем визначає його функції в організмі.
Властивості білків: 
1. Існують білки абсолютно нерозчинні у воді.
2. Малоактивні і хімічно стійкі до впливу агентів клітинних органоїдів. 
3. Існують білки, які мають вигляд ниток, або молекули у вигляді жирків 
діаметром 5-7мм.
4.Під впливом різних фізичних і хімічних факторів (висока t°, ряд хімічних речовин,  опромінення, механічної дії) молекули білків  змінюють свою будову    і молекула розгортається. Властивість білку змінюватися під дією температури розглянемо на відео.

Відео 3 «Дія температури на білок»

Кожний вид організмів відрізняється своєю видовою специфічністю білків. Навіть в одному організмі білки різних органів неоднакові. В цьому проявляється Канева специфічність білків. У клітинах мишц знаходиться білок міозин, молекули якого здатні скорочуватися; в еритроцитах є гемоглобін, який забезпечує передачу кисня тканям; клітини нервової тканини містять нейропротеїни.
Видову й навіть індивідуальну специфічність білків можна виявити біологічним (імунологічним) методом. Введення якогось чужого білка (антигена) до організму тварини викликає в ньому виникнення білків-антитіл, реагуючих саме з цим білком. Якщо ввели білок курячого яйця, тоді антитіла будуть створені лише проти нього, якщо сиворотка крові людини, то тільки проти її білків, а якщо клітини хвороби поліомієліта, тоді активна реакція була б тільки з ними. На цьому процесі стоїть сутність імунітета, який людина може набути.

Пропоную вам переглянути презентацію на тему «Білки: склад, будова та властивості», щоб коротко повторити матеріал.

Cкачати презентацію можна клікнувши на текст "Скачати презентацію" і встановивши Microsoft PowerPoint
 
Контролюючий блок№1
1)    З чого складаються білки?
2)    Які фізико-хімічні властивості білків ви знаєте?
3)    Назвіть основні види білків.
4)    Що таке глобулярні білки?

Список використаної літератури
1) Урок на тему «Білки та їх властивості» Димитрової Г.Ф., вчителя біології, м. Київ, гімназія №4.
2) Урок на тему «Білки – складні біополімери» Олешко Ю.Р., вчителя біології,  м. Донецьк, сш №1.
3) Урок на тему «Структура та класифікація білків» Юшко А.О., вчителя біології,  м. Канів, сш №2.
4) Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека, М.,2008.
5)Альбертс Б., Брей Д., Льюс Дж. Молекулярная биология клетки, М., 2008.

Відредаговано та вислано Чепець Т.П.

Если у вас есть исправления или предложения к данному уроку, напишите нам.

Если вы хотите увидеть другие корректировки и пожелания к урокам, смотрите здесь - Образовательный форум.